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Estudio termodinámico de proteinas globulares de diseño y su interacción con inhibidores

[PDF] FCI_T_7_116.pdf (114.9Mb)
Identificadores
URI: http://hdl.handle.net/10481/56169
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Autor
Fernández Escamilla, Ana María
Editorial
Universidad de Granada
 
Granada : [s.n.]
 
Director
Filimonov, Vladimir; López Mayorga, Obdulio
Colaborador
Universidad de Granada. Departamento de Química Física
Materia
Termodinámica
 
Proteinas
 
Fisicoquímica
 
Tesis doctorales
 
Fecha
2000
Patrocinador
Universidad de Granada, Departamento de Química Física. Leída 27-10-00
Resumen
La tesis puede resumirse en cuatro grandes bloques de estudio concretos. - Análisis termodinámicos de la estabilidad de la estructura de la proteína represora del fago 434. - Análisis termodinámico de los efectos del diseño de mutaciones individuales en la superficie de las hélices alfa pertenecientes al domino de la procarboxipeptidasa humana A2. - Caracterización de la interacción del inhibidor PGA conla enxima TIM. - Análisis termodinámico de la estabilidad de las quitinasas A y B de la Seratia Marcencens y obtención de los dominos individuales que componen ambas quitinasas mediante proteolisis limitada con el objetivo de estudiar la interacciónentre los dominos estructurales y funcionales
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