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Estudio termodinámico de proteinas globulares de diseño y su interacción con inhibidores

dc.contributorUniversidad de Granada. Departamento de Química Física
dc.contributor.advisorFilimonov, Vladimir
dc.contributor.advisorLópez Mayorga, Obdulio 
dc.contributor.authorFernández Escamilla, Ana María
dc.date.accessioned2019-06-25T11:37:19Z
dc.date.available2019-06-25T11:37:19Z
dc.date.issued2000
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10481/56169
dc.description.abstractLa tesis puede resumirse en cuatro grandes bloques de estudio concretos. - Análisis termodinámicos de la estabilidad de la estructura de la proteína represora del fago 434. - Análisis termodinámico de los efectos del diseño de mutaciones individuales en la superficie de las hélices alfa pertenecientes al domino de la procarboxipeptidasa humana A2. - Caracterización de la interacción del inhibidor PGA conla enxima TIM. - Análisis termodinámico de la estabilidad de las quitinasas A y B de la Seratia Marcencens y obtención de los dominos individuales que componen ambas quitinasas mediante proteolisis limitada con el objetivo de estudiar la interacciónentre los dominos estructurales y funcionales
dc.description.sponsorshipUniversidad de Granada, Departamento de Química Física. Leída 27-10-00
dc.language.isospa
dc.publisherUniversidad de Granada
dc.publisherGranada : [s.n.]
dc.subjectTermodinámica 
dc.subjectProteinas
dc.subjectFisicoquímica
dc.subjectTesis doctorales 
dc.titleEstudio termodinámico de proteinas globulares de diseño y su interacción con inhibidores
dc.typedoctoral thesis
europeana.typeTEXT
europeana.dataProviderUniversidad de Granada. España.
europeana.rightshttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/
dc.rights.accessRightsopen access


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Nom:
FCI_T_7_116.pdf
Taille:
114.9Mo
Format:
PDF

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