@misc{10481/5943,
year = {1987},
url = {http://hdl.handle.net/10481/5943},
abstract = {Dada la incógnita actual acerca de los substratos del enzima d-aminoácido oxidasa y su papel biológico se proponen como substratos del mismo átomos de carbono alfa en conformación beta o similar correspondientes a proteínas. Esta proposición esta basada en el parecido químico-estructural entre las estructuras mencionadas y el carbono x de los d-aminoácidos objeto de la catálisis. Se proponen nuevos mecanismos de acción para el enzima cuyo resultado es la síntesis de derivados oxigenados (hidroperóxidos e hidróxilos) a nivel del carbono x de la proteína. Estudios preliminares con peroxidasa de rábano han mostrado una profunda influencia de substratos de origen proteico y el proceso de oxidación aeróbica de los piridin-nucleótidos por el enzima peroxidasa lo cual sugiere que sus sustratos podrían ser de naturaleza protéica.},
organization = {Univ. de Granada, Departamento de Bioquímica y Biología Molecular. Leída el 16-11-87},
publisher = {Granada: Universidad de Granada},
keywords = {Análisis},
keywords = {Fisiología vegetal},
keywords = {Enzimas},
keywords = {Tesis doctorales},
title = {Estudios teóricos sobre la enzima D-aminoácido oxidasa : nuevos aspectos experimentales sobre la oxidación aeróbica de los nucleótidos de piridina por la peroxidasa del rábano},
author = {Moreno Puertas, Cosme},
}