El antígeno de superficie PSA de Leishmania infantum: un nuevo miembro de la familia de proteínas con repeticiones ricas en leucinas

Abstract

El antígeno PSA de Leishmania infantum presenta una elevada homología en su estructura primaria con los antígenos PSA-2 de Leishmania major y GP461M2 de Leishmania amazonensis. El análisis de su secuencia de aminoácidos indica que el 60% de la molécula está constituida por 13 motivos repetidos con una longitud que oscila entre los 24 y 25 residuos. La secuencia consenso obtenida para estos motivos concuerda con la secuencia consenso descrita para los motivos repetidos ricos en leucinas, por lo que tanto la PSA de L. infantum como la PSA-2 de L. major y la GP461 M2 de L. amazonensis pueden ser clasificados como nuevos miembros de la familia de proteínas con repeticiones ricas en leucinas. La proteína recombinante y especialmente sus fragmentos expresados de forma independiente son reconocidos eficazmente por sueros obtenidos a partir de perros infectados por el parásito y de pacientes humanos con leishmaniasis.

The primary structure of the PSA antigen from Leishmania infantum shows a high homology with Leishmania major PSA-2 antigen and Leishmania amazonensis GP46/M2 antigen. Aminoacid sequence anaIysis indicates that 60% of the molecule is formed by 13 repeated motives 24-25 aminoacids in length. The consensus sequence derived from these motives shows a highly significant homology with the consensus sequence described for leucine rich repeats, which indicates that L. infantum PSA, L. major PSA-2 and L. amazonensis GP46/M2 may be included into the newly described family of leucine rich repeat containing proteins. The expressed recombinant protein and severa!. fragments expressed individually are efficiently recognized by sera from L. infantum naturally infected dogs and leishmaniasic human patients.