Estabilidad térmica de los sistemas pro-carboxipeptidasa B y fragmentos de termolisina : aspectos cinéticos y termodinámicos

Abstract

Se ha estudiado por dsc y otras técnicas auxiliares la desnaturalizacion térmica de varias especies proteicas. los resultados mas relevantes obtenidos son: el desplegamiento térmico del dominio globular de activación (dab) de la procarboxipeptidasa b (pcpb) transcurre reversiblemente y en equilibrio, constituyendo un dominio estructural cooperativo de la pcpb en cambio, la procarboxipeptidasa b y la carboxipeptidasa b (cpb) desnaturalizan irreversiblemente según el modelo cinético de dos estados n f. los parámetros de activación obtenidos son similares a los descritos para otras proteínas. la cpb a ph 9'0 muestra un fuerte efecto de la concentración del zn z+ en su desnaturalización térmica. esta transcurre de acuerdo con el modelo cinético de dos estados. el efecto de ligando observado se explica cualitativamente en base a un modelo cinético. la desnaturalización térmica de la termolisina (tln) es irreversible y sigue el modelo cinético de dos estados. los efectos en la estabilidad se interpretan en términos de una disminución de la velocidad de los procesos de alteración del estado desplegado. se ha encontrado que el fragmento tln-255-316 forman un dimero en disolución. su desplegamiento térmico es altamente reversible y se ajusta a un modelo n d. el desplegamiento térmico del fragmento tln-205-316 se comporta de acuerdo con el modelo n2 2d 2d. los resultados sugieren que la disociación se ve acompañada de un drástico cambio conformacional entre los estados dimerico y monomérico.