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Please use this identifier to cite or link to this item: http://hdl.handle.net/10481/28610

Title: Estabilidad, plegamiento Y estructura de la proteína circular as-48 y de mutantes del dominio Sh3
Authors: Sánchez Cobos, Eva
Direction: Filimonov, Vladimir
Martínez Herrerías, José C.
Mateo Alarcón, Pedro Luis
Collaborator: Universidad de Granada. Departamento de Química Física
Issue Date: 2002
Abstract: Esta Tesis se ha centrado en la caracterización de la estabilidad y desplegamiento de dos pequeñas proteínas globulares de tamaño similar (alrededor de 70000 Daltons) inducido por un aumento en la temperatura o en presencia de agentes desnaturalizantes, empleando para ello técnicas de equilibrio como la calorimetría diferencial de barrido (CDB) y el dicroísmo circular (DC) y técnicas cinéticas como la de flujo detenido. Las proteínas objeto de dichas investigaciones han sido AS-48, una proteína circularizada en la naturaleza y el mutante Best5I25V del dominio SH3 de alfa-espectrina. En el caso de AS-48 se ha demostrado que presenta una elevada resistencia a la desnaturalizantes. El mutante Best5I25V, en el que se ha modificado el núcleo hidrofóbico del dominio SH3 de alfa-espectrina, presenta una mayor estabilidad que la del dominio silvestre, aunque su estado de transición no varía en comparación con el descrito en la bibliografía para el descrito para la familia SH3.
Sponsorship: Univ. de Granada, Departamento de Química Física. Leída 07-06-02
Publisher: Universidad de Granada
Description: 249 p. ; 30 cm
Keywords: Bioquímica
Proteinas
UDC: 547.9
577.1
2302.27
URI: http://hdl.handle.net/10481/28610
Rights : Creative Commons Attribution 3.0 License
Appears in Collections:Tesis

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